PEDF首先被发现是由人胎儿视网膜色素上皮细胞合成并释放到光感受器基质中的。它定位于人类染色体17p。PEDF是一种50 kDa多功能糖蛋白，属于丝氨酸蛋白酶抑制剂超基因(serpin)家族，作用类似丝氨酸蛋白酶的底物而不是抑制剂，也被描述为丝氨酸肽酶抑制剂，分支F(α-2抗胞浆素，色素上皮衍生因子)，成员1。该基因编码418个氨基酸蛋白质，天冬酰胺糖基化位点在285-287位(Asn-Leu-Thr)，N端信号肽与分泌蛋白相关。PEDF的电荷分布不对称，高密度的碱性残基集中在分子的一侧(正极)，酸性残基集中在另一侧。在肝脏中，也在许多人体组织中，如肺、脑、肾和脂肪组织中合成。

已经发现PEDF与三种不同类型分子的相互作用:细胞外基质的糖胺聚糖、胶原和神经元细胞表面的受体。PEDF具有神经胶质、神经营养、神经保护和抗肿瘤的特性。PEDF作用于视网膜和中枢神经系统细胞的神经元分化和存活。在PEDF已经鉴定出两个功能表位，一个34-mer肽(残基24-57)和一个44-mer肽(残基58-101)。44-mer肽与假定的80 kDa受体(PEDFRN)相互作用，在Y-79细胞(视网膜母细胞瘤细胞)、小脑和运动神经元以及神经视网膜中鉴定，并复制神经营养功能和阻断血管渗漏的能力。34聚体肽可能通过内皮细胞上识别的不同受体(PEDF受体)诱导凋亡，阻断内皮细胞迁移和角膜血管生成，但不能诱导Y-79分化。

最近，PEDF也被证明具有有效的抗血管生成活性，因为它特异性地抑制内皮细胞的迁移，这是血管生成的一个重要步骤。其活性等于或取代其他抗血管生成因子，包括血管抑素、内皮抑素和血小板反应素-1。在细胞培养和动物模型中，PEDF抑制内皮细胞生长和迁移，抑制缺血诱导的新生血管形成，而在猪肝中，PEDF的表达与身体肌肉发达和肥胖有关。分析显示，人体PEDF与体重指数、CRP、舒张压、胰岛素、Quicki相关。代谢综合征患者(NCEP标准)的PEDF值明显高于健康受试者，表明PEDF是多发性硬化症的独立标志物，具有足够的诊断效力。

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灵敏度： 0.045 ng/ml

检测范围：0.15-6 ng/ml

检测样本类型：Serum, Plasma-Citrate

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